ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ПОКАЗАТЕЛЕЙ ОБМЕНА СИАЛОВЫХ КИСЛОТ В МЕДИЦИНЕ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

Аннотация

Сиаловые кислоты (СК) определяют степень гидрофильности содержащих их молекул, облегчают связывание и транспорт ионов, повышают вязкость муцинов, стабилизируют структуры белков и мембран. Сиалогликопротеины различаются между собой по строению, в том числе, углеводных цепей, свойствам, месту локализации и биологической роли в организме. К ним относятся разнообразные растворимые секретируемые белки, муцины и протеины мембран. Также СК являются структурными компонентами ганглиозидов, которые участвуют в образовании внешнего слоя плазматических мембран. Степень сиалилирования гликопротеинов и гликолипидов является важным фактором молекулярного узнавания в клетке, между клетками, между клеткой и внеклеточным матриксом, а также между клеткой и некоторыми внешними патогенными факторами. Они могут либо маскировать сайты распознавания, либо служить детерминантами распознавания. К наиболее изученным ферментам обмена СК и сиалосодержащих соединений относятся N-ацетилнейраминат цитидилтрансфераза, сиалилтрансферазы, сиалидаза, альдолаза СК и сиалил-О-ацетилэстераза. Многочисленные исследования показали, что аберрантное сиалирование является отличительной чертой различных изменений и нарушений метаболизма. Также сиаловые кислоты являются одной из первых точек контакта между многими различными патогенными микроорганизмами и организмом хозяина благодаря их присутствию на наружных поверхностях клеток и тканей слизистой оболочки. Поэтому изучение содержания различных фракций сиаловых кислот и активности ферментов, участвующих в их обмене, в плазме крови и в тканях, а также влияние на активность этих ферментов с помощью лекарственных препаратов, может внести существенный вклад в диагностику и своевременное лечение многих заболеваний. Поиск литературы осуществлялся по базам данных Scopus, Web of Science, MedLine, The Cochrane Library, EMBASE, Global Health, CyberLeninka, РИНЦ и другим.

Об авторах

Список литературы

Видершайн Г.Я. Гликобиология: успехи, проблемы и перспективы. Биохимия. 2013; 78(7): 877-900

Schengrund C.L. Gangliosides: glycosphingolipids essential for normal neural development and function. Trends Biochem Sci. 2015;40(7):397-406. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2015.03.007

Corfield A. Eukaryotic protein glycosylation: a primer for histochemists and cell biologists. Histochem Cell Biol. 2017;147(2):119-47. https://doi.org/10.1007/s00418-016-1526-4

Vasta G.R., Ahmed H., eds. (2009) Animal Lectins. A Functional View, CRC Press, Taylor & Frances Group, Boca Raton, FL, USA.

Чен К., Венг Ю., Ма Ж., Ли Н., Хан В., Женг К. и др. Asp141 и цепочка водородных связей Asp141-Asn109-Asp33 обеспечивают активность и структурную стабильность сиалилтрансфераз класса GT80. Биохимия. 2015; 80(8): 1289-97

Noel M., Gilormini P.A., Cogez V., Yamakawa N., Vicogne D., Lion C. et al. Probing the CMP-Sialic Acid Donor Specificity of Two Human β-d-Galactoside Sialyltransferases (ST3Gal I and ST6Gal I) Selectively Acting on O- and N-Glycosylproteins. Chem.Bio.Chem. 2017; 4; 18 (13): 1251-9. https://doi.org/10.1002/cbic.201700024

Heise T., Pijnenborg J., Büll C., van Hilten N., Kers-Rebel E., Balneger N. et al. Potent Metabolic Sialylation Inhibitors Based on C-5-Modified Fluorinated Sialic Acids. J. Med. Chem.2019; 62 (2): 1014-21. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.8b01757

Северов В.В. Синтез олиголактозаминов — лигандов галектинов. Дисс. канд. хим.наук. Москва; 2015.

Золотова Н.А. Структурная и функциональная характеристика муцинов. Клиническая и экспериментальная морфология. 2014; 1: 66-72.

Москалев А.В., Сбойчаков В.Б., Апчел А.В., Цыган В.Н. Роль сиаловых кислот в поддержании иммунного гомеостаза. Вестник Российской военно-медицинской академии. 2018; 3(63): 233-7.

Kundra R., Kornfeld S. Asparagine-linked oligosaccharides protect Lamp-1 and Lamp-2 from intracellular proteolysis. J. Biol. Chem. 1999; 22;274(43):31039-46.

Bremer E. G., Schlessinger J., Hakomori S. Gangliosidemediated modulation of cell growth. Specific effects of GM3 on tyrosine phosphorylalion of the epidermal growth factor receptor. J. Biol. Chem. 1986; 261 (5): 2434-40.

Mutoh T., Tokuda A., Miyadai T., Hamaguchi M., & Fujiki N. Ganglioside GM1 binds to the Trk protein and regulates receptor function. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995; 92 (11): 5087-91. https://doi.org/10.1073/pnas.92.11.5087

Wang X.Q., Sun P., Paller A. S. Gangliosides inhibit urokinase-type plasminogen activator (uPA)-dependent squamous carcinoma cell migration by preventing uPA receptor/alphabeta integrin/epidermal growth factor receptor interactions. J. Invest. Dermatol. 2005; 124 (4): 839-48.

Furukawa K., Hamamura K., Aixinjuelo W., Furukawa K. Biosignals modulated by tumor-associated carbohydrate antigens: novel targets for cancer therapy. Ann. N. Y. Acad. Sci. 2006; 1086: 185-98.

Пшежецкий А.В., Ашмарина Л.И. Десиалирование поверхностных рецепторов: новое направление в регуляции клеточных сигнальных систем. Биохимия. 2013; 78(7): 949-61

Gavella M., Lipovac V., Sverko V. Erythrocyte sialic acid alterations in experimental diabetes. Cell and Mol. Biol. 1985; 31 (2): 75-80.

Varki A., Gagneux P. Multifarious roles of sialic acids in immunity. Ann. N. Y. Acad Sci. 2012 Apr; 1253(1): 16-36.

Kean E.L., Münster-Kühnel A.K., Gerardy-Schahn R. CMP-sialic Acid Synthetase of the Nucleus. Biochim. Biophys. Acta. 2004;1673 (1-2):56-65. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2004.04.006

Sellmeier M., Weinhold B., Münster-Kühnel A. CMP-Sialic Acid Synthetase: The Point of Constriction in the Sialylation Pathway. Top Curr Chem, 2015; 366: 139-67. https://doi.org/10.1007/128_2013_477

Chen X., Varki A. Advances in the Biology and Chemistry of Sialic Acids. ACS Chem. Biol. 2010; 5(2):163-76. https://doi.org/10.1021/cb900266r

Li Y., Chen X. Sialic acid metabolism and sialyltransferases: natural functions and applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2012; 94(4):887-905. https://doi.org/10.1007/s00253-012-4040-1

Takematsu H., Diaz S., Stoddart A., Zhang Y., Varki A. Lysosomal and cytosolic sialic acid 9-O-acetylesterase activities can Be encoded by one gene via differential usage of a signal peptide-encoding exon at the N terminus. J. Biol. Chem. 1999 Sep 3;274(36):25623-31.

Wasik B.R., Barnard K.N., Parrish C.R. Effects of Sialic Acid Modifications on Virus Binding and Infection. Trends Microbiol. 2016; 24(12): 991-1001. https://doi.org/10.1016/j.tim.2016.07.005

Schauer R. Biosynthesis and function of N- and O-substituted sialic acids. Glycobiology. 1991;1(5):449-52. https://doi.org/10.1093/glycob/1.5.449

Herrler G., Klenk H.D. The surface receptor is a major determinant of the cell tropism of influenza C virus. Virology. 1987;159(1):102-8.

Schultze B., Gross H.J., Brossmer R., Klenk H.D., Herrler G. Hemagglutinating encephalomyelitis virus attaches to N-acetyl-9-O-acetylneuraminic acid-containing receptors on erythrocytes: comparison with bovine coronavirus and influenza C virus. Virus Res. 1990;16(2):185-94.

Miyagi T. Physiological and pathological roles of mammalian sialidases. Seikagaku. 2008; 80(1):13-23.

Алрой Д., Гарганта Ч., Видершайн Г. Вторичные биохимические и морфологические последствия при лизосомальных болезнях накопления. Биохимия. 2014; 79(7):782-801.

Иванов Д.О., Новикова В.П., Похлебкина А.А. Врожденные нарушения гликозилирования. Педиатр. 2018; 9(3): 5-15. https://doi.org/10.17816/PED935-15

Cylwik B, Naklicki M, Chrostek L, Gruszewska E. Congenital disorders of glycosylation. Part I. Defects of protein N-glycosylation. Acta Biochim. Pol. 2013;60(2):151-61.

Urbanski G., Bekri S., Bath M., Verny C., Lavigne C.A. Case of Type I Sialidosis With Osteonecrosis Revealing a New Mutation in NEU1. J. inborn errors metab. screen. 2019; 2 Porto Alegre. 2014. Epub July 15, 2019.

Anttila P., Jarvi K., Latvala J., Blake J., Niemela O. Diagnostic characteristics of different carbohydrate-deficient transferrin methods in the detection of problem drinking: effects of liver disease and alcohol consumption. Alcohol Alcohol. 2003; 38: 415-20.

Zhang Z., Wuhrer M., Holst S. Serum sialylation changes in cancer. Glycoconj J. 2018; 35(2): 139-60.

Furukawa K., Hamamura K., Aixinjueluo W., Furukawa K. Biosignals Modulated by Tumor-Associated Carbohydrate Antigens: Novel Targets for Cancer Therapy. Ann. N Y Acad. Sci. 2006; 1086:185-98. https://doi.org/10.1196/annals.1377.017

Daly J., Carlsten M., O’Dwyer M. Sugar Free: Novel Immunotherapeutic Approaches Targeting Siglecs and Sialic Acids to Enhance Natural Killer Cell Cytotoxicity Against Cancer. Front Immunol. 2019; 10: 1047. Published online 2019 May 9. https://doi.org/10.3389/fimmu.2019.01047

Garige M., Azuine M.A., Lakshman M.R. Chronic ethanol consumption down-regulates CMP-NeuAc:GM3 alpha 2,8-sialyltransferase (ST8Sia-1) gene in the rat brain. Neurochem. Int. 2006; 49(3): 312-8.

Рыжкова А.И., Карагодин В.П., Сухоруков В.Н., Сазонова М.А., Орехов А.Н. Десиалированные липопротеины низкой плотности в крови человека. Клиническая медицина. 2017; 95(3): 216-21.

Миллер Д.А., Миллер Т.М., Некрасова И.Л., Колесная Т.М., Галочкина А.Б. Сиаловые кислоты — показатель активности воспаления СОЖ у больных хроническим гастритом. Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология. 2013; 10:36-7.

Вольхина И.В., Наумова Н.Г. Сравнительный анализ изменений показателей обмена биополимеров соединительной ткани в стенке желудка при иммобилизации у крыс с различной устойчивостью к стрессу. Вестник Удмуртского государственного университета. 2012; 1: 55-8.

Вольхина И.В., Бутолин Е.Г., Скворцова Е.А. Влияние липоевой кислоты на обмен сиалосодержащих соединений в плазме крови крыс с аллоксановым диабетом. Педиатр. 2018; 9(5): 36-40. https://doi.org/10.17816/PED9536-40

Протасова С.В., Бутолин Е.Г., Оксузян А.В. Обмен углеводсодержащих биополимеров в печени и слизистой желудка при экспериментальном диабете у крыс с различной устойчивостью к стрессу. Сахарный диабет. 2010; 1:10-2.

Zhao Y., Wei A., Zhang H., Chen X., Wang L., Zhang H. et al. Alpha2,6-Sialylation mediates hepatocellular carcinoma growth in vitro and in vivo by targeting the Wnt/beta-catenin pathway. Oncogenesis. 2017; 6 (5): 343-52.

Yamamoto T. Marine bacterial sialyltransferases. Mar. Drugs. 2010; 8: 2781-94.

Yu H., Chokhawala, H.A., Huang S., and Chen X. One_pot three_enzyme chemoenzymatic approach to the synthesis of sialosides containing natural and non natural functionalities Nature Protoc. 2006; 1: 2485-92.

Huynh N., Aye A., Li Y., Yu H., Cao H., Tiwari V.K., Shin D.W., Chen X., Fisher A.J. Structural basis for substrate specificity and mechanism of N-acetyl-D-neuraminic acid lyase from Pasteurella multocida. Biochemistry. 2013; 52(47): 8570-9. https://doi.org/10.1021/bi4011754

Штыря Ю.А., Мочалова Л.В., Бовин Н.В. Нейраминидаза вируса гриппа: структура и функция. Acta naturae. 2009; 2: 28-34

Volkers G., Worrall L., Kwan D., Yu C.C. et al. Structure of human ST8SiaIII sialyltransferase provides insight into cell-surface polysialylation. Nature Structural & Molecular Biology. 2015; (22).627-35. https://doi.org/10.1038/nsmb.3060

Glanz V.Y., Myasoedova V.A., Grechko A.V., Orekhov A.N. Sialidase activity in human pathologies. Eur. J. Pharmacol. 2019;842:345-50. https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2018.11.014

Ключевые слова