ПРОЦЕССЫ МЕТАБОЛИЗМА И МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ТРОМБОЦИТОВ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
ISSN: 0869-2084 (Print) ISSN: 2412-1320 (Online)
Аннотация
Тромбоциты выполняют основополагающие функции в обеспечении гемостаза. Кроме основной функции тромбообразования, кровяные пластинки реализуют ангиотрофическую, иммунную, транспортную функции, участвуют в активации гемостаза в плазме крови, в ретракции кровяного сгустка, фиксируют циркулирующие иммунные комплексы. Авторы представили современные данные о строении, молекулярных перестройках ультраструктур тромбоцитов, которые связаны с функцией открытой канальцевой системы тромбоцитов, плотной тубулярной системы и мембраны клеток. Охарактеризованы основы метаболизма тромбоцитов, и процессы, которые лежат в основе активации кровяных пластинок, связанных с усилением процессов метаболизма углеводов и жирных кислот, а так же описаны некоторые сигнальные системы, которые регулируют процессы индукции агрегации тромбоцитов. Приведены данные о значении липидных компонентов мембран активированных тромбоцитов, которые включают фосфолипиды разных классов, гликолипиды и спирт холестерин. Отражена роль регуляторных процессов нековалентной модификации некоторых белков тромбоцитов жирными кислотами. Основы метаболизма тромбоцитов являются актуальными в настоящее время и требуют комбинированного подхода при их оценке. Таким путем можно решить многие задачи клинической лабораторной диагностики, патобиохимии и фармакологии.
Об авторах
ФГБОУ ВО «Самарский государственный медицинский университет» ВО Минздрава РФ 443099, Самара, Россия ст. преподаватель каф. фундаментальной и клин. биохимии с лаб. диагностикой bio-sam@yandex.ru
Список литературы
Луговская С.А., Почтарь М.Е. Гематологический атлас. М.- Тверь: Триада; 2016
Michelson Alan D. Platelets (3rd ed.). Foreword: A Brief History of Ideas. Academic Press; 2013: Pages xix-xliv, https://doi.org/10.1016/B978-0-12-387837-3.00069-9.
Schmaier A.A., Stalker T.J., Runge J.J., Lee D., Nagaswami C., Mericko P. et al. Occlusive thrombi arise in mammals but not birds in response to arterial injury: evolutionary insight into human cardiovascular disease. Blood. 2011; Sep 29; 118(13):3661-9.
Леонтьев М.А., Родзаевская Е.Б., Масляков В.В., Мазуров А. В. Морфология тромбоцитов новорожденных (обзор литературы). Физиология и патология тромбоцитов. М.: Литтерра; 2011.
Козинец Г.И., Сарычева Т.Г., Луговская С.А., Дягилева О.А., Погорелов В.М., Проценко Д.Д. Гематологический атлас: настольное руководство врача-лаборанта. М.: Практическая медицина; 2015.
Тэмл Х., Харальд Д. Атлас по гематологии. Практическое пособие по морфологической и клинической диагностике. Харальд Тэмл, Хайнц Диа, Торстен Хаферлах. М.: МЕДпресс-информ; 2014.
Jesse W. Rowley, Andrew S. Weyrich. Ribosomes in platelets protect the messenger . 2017 Apr 27;129(17):2343-45
Баркаган З.С., Момот А.П. Основы диагностики нарушений гемостаза. М.: Ньюдиамед-АО; 1999
Heijnen H., van der Sluijs P. Platelet secretory behaviour: as diverse as the granules … or not? J. Thromb. Haemost. 2015; Dec;13(12):2141-51.
Blair P, Flaumenhaft R. Platelet alpha-granules: basic biology and clinical correlates. Blood Rev. 2009; Jul;23(4): 177-89.
Сонис А.Г., Сефединова М.Ю., Безрукова М.А., Марченко А.А., Ладонин С.В. Применение обогащенной тромбоцитами аутоплазмы в лечении пациентов с гнойно-воспалительными заболеваниями мягких тканей, костей и суставов. Аспирантский вестник Поволжья. 2016; 5-6: 162-7
Rendu F., Brohard-Bohn B. The platelet release reaction: granules’ constituents, secretion and functions. Platelets. 2001; Aug;12(5): 261-73.
van Nispen tot Pannerden H., de Haas F., Geerts W., Posthuma G., van Dijk S., Heijnen H.F. The platelet interior revisited: Electron tomography reveals tubular alpha-granule subtypes. Blood. 2010; Aug 19;116(7): 1147-56.
Mountford J.K., Petitjean C., Putra H.W., McCafferty J.A., Setiabakti N.M., Lee H., et al. The class II PI 3-kinase, PI3KC2alpha, links platelet internal membrane structure to shear-dependent adhesive function. Nat. Commun. 2015; Mar 17;6: 6535.
Maria V. Selvadurai & Justin R. Hamilton. Structure and function of the open canalicular system — the platelet’s specialized internal membrane network. Platelets. 2018; Jun;29(4): 319-25.
Koseoglu S., Peters C.G., Fitch-Tewfik J.L., Aisiku O., Danglot L., Galli T. et al. VAMP-7 links granule exocytosis to actin reorganization during platelet activation. Blood. 2015; Jul 30;126(5): 651-60.
Peters C.G., Michelson A.D., Flaumenhaft R. Granule exocytosis is required for platelet spreading: differential sorting of α-granules expressing VAMP-7. Blood. 2012; Jul 5;120(1): 199-206.
Ren Q.L., Barber H.K., Crawford G.L., Karim Z.A., Zhao C., Choi W. et al. Endobrevin/VAMP-8 is the primary v-SNARE for the platelet release reaction. Mol. Biol. Cell. 2007; Jan;18(1): 24-33.
Paolo Gresele, Gustav V.R. Born, Carlo Patrono, Clive P. Page. Antiplatelet Agents Springer; 2010.
Марковчин А.А. Физиологические особенности тромбоцитов. Современные проблемы науки и образования. 2014; 6: 60-8.
Макаров М.С. Неканонические способы активации тромбоцитов человека. Медицинский алфавит. 2015; 3-11: 30-5.
Hartwig J.H. The platelet: Form and function. Semin Hematol. 2006; 43(1 Suppl 1):S94-100.
Kramer P.A., Ravi S., Chacko B., Johnson M.S., Darley-Usmar V.M. A review of the mitochondrial and glycolytic metabolism in humanplatelets and leukocytes: implications for their use as bioenergetics biomarkers. Redox Biol. 2014; Jan 10; 2: 206-10.
Федоров Н.А., ред. Нормальное кроветворение и его регуляция. М.: Медицина; 1976
Ravi S., Chacko B., Sawada H., Kramer P.A., Johnson M.S., Benavides G.A., et al. Metabolic Plasticity in Resting and Thrombin Activated Platelets. PLoS ONE. 2015; 10(4): e0123597.
Corona de la Peña N., Gutie´rrez-Aguilar M., Herna´ndez-Rese´ndizI, Marı´n-Herna´ndez A, Rodrı´guez-Enrı´quez S. Glycoprotein Ib activation by thrombin stimulates the energy metabolism in human platelets. PLoS One. 2017; Aug 17; 12(8): e0182374.
Guidetti G.F., Canobbio I., Torti M. PI3K/Akt in platelet integrin signaling and implications in thrombosis. Adv. Biol Regul. 2015; Sep; 59: 36-52.
Шатурный В.И., Шахиджанов С.С., Свешникова А.Н., Пантелеев М.А. Активаторы, рецепторы и пути внутриклеточной сигнализации в тромбоцитах крови. Биомедицинская химия. 2014; 60(2): 182-200
Estevez B., Du X. New Concepts and Mechanisms of Platelet Activation Signaling. Physiology (Bethesda). 2017; Mar; 32(2): 162-77.
Barry F. A., Graham G. J., Fry M. J., Gibbins J. M. Regulation of glycogensynthase kinase3 in human platelets: a possible role in platelet function? FEBS Lett. 2003; 553: 173-8.
Moore S.F., van den Bosch M.T., Hunter R.W., Sakamoto K., Poole A.W., Hers I. Dual regulation of glycogen synthase kinase 3 (GSK3)α/β by protein kinase C (PKC)α and Akt promotes thrombin-mediated integrin αIIbβ3 activation and granule secretion in platelets. J. Biol. Chem. 2013; Feb 8; 288(6): 3918-28.
Li D., August S., Woulfe D. S. GSK3β is a negative regulator of platelet function and thrombosis. Blood. 2008; Apr 1; 111(7): 3522-30.
O’Donnell V.B., Murphy R.C., Watson S.P. Platelet lipidomics: modern day perspective on lipid discovery and characterization in platelets. Circ. Res. 2014; Mar 28; 114(7):1185-203.
Nagata S., Suzuki J., Segawa K., Fujii T. Exposure of phosphatidylserine on the cell surface. Cell Death. Differ. 2016; Jun; 23(6): 952-61.
Segawa K., Nagata S. An Apoptotic ‘Eat Me’ Signal: Phosphatidylserine Exposure. Trends Cell Biol. 2015; 25(11): 639-50.
Boilard E., Duchez A.C., Brisson A. The diversity of platelet microparticles. Curr. Opin. Hematol. 2015; Sep; 22(5): 437-44.
Bevers E.M., Williamson P.L. Phospholipid scramblase: an update. FEBS Lett. 2010; Jul 2; 584(13): 2724-30.
Suzuki J., Umeda M., Sims P.J., Nagata S. Calcium — dependent phospholipid scrambling by TMEM16F. Nature. 2010; Dec 9; 468(7325):
Scudieri P., Caci E., Venturini A., Sondo E., Pianigiani G., Marchetti C. et al. Ion channel and lipid scramblase activity associated with expression of TMEM16F/ANO6 isoforms. J. Physiol. 2015; Sep 1; 593(17): 3829-48.
Yu K., Whitlock J.M., Lee K., Ortlund E.A., Cui Y.Y., Hartzell H.C. Identification of a lipid scrambling domain in ANO6/TMEM16F. Elife. 2015; Jun 9; 4: e06901.
Solari F.A., Mattheij N.J., Burkhart J.M., Swieringa F., Collins P.W., Cosemans J.M. et al. Combined Quantification of the Global Proteome, Phosphoproteome, and Proteolytic Cleavage to Characterize Altered Platelet Functions in the Human Scott Syndrome. Mol. Cell Proteomics. 2016; Oct;15(10): 3154-69.
Gousset K., Wolkers W.F., Tsvetkova N.M., Oliver A.E., Field C.L., Walker N.J. et al. Evidence for a physiological role for membrane rafts in human platelets. J. Cell. Physiol. 2002; Jan; 190(1): 117-28.
Ohtsuka H, Iguchi T, Hayashi M, Kaneda M, Iida K, Shimonaka M et al. SDF-1α/CXCR4 Signaling in Lipid Rafts Induces Platelet Aggregation via PI3 Kinase-Dependent Akt Phosphorylation. PLoS One. 2017; Jan 10; 12(1): e0169609.
Dionisio N., Galán C., Jardín I., Salido G.M., Rosado J.A. Lipid rafts are essential for the regulation of SOCE by plasma membrane resident STIM1 in human platelets. Biochim. Biophys. Acta. 2011; Mar;1813(3): 431-7.
Bodin S., Soulet C., Tronchère H., Sié P., Gachet C., Plantavid M. et al. Integrin-dependent interaction of lipid rafts with the actin cytoskeleton in activated human platelets. J. Cell Sci. 2005; Feb 15;118(Pt 4):759-69.
Pradhan S., Vijayan K.V. Lipid rafts contribute to agonist-induced serine/threonine phosphatase activation and platelet aggregation. J.Thromb. Haemost. 2013; Aug;11(8):1612-5.
Крутецкая З. И., Миленина Л. С., Наумова А. А., Бутов С. Н., Антонов В. Г., Ноздрачев А. Д. Метил-β-циклодекстрин модулирует в макрофагах депозависимый вход Са2+, индуцируемый тапсигартином. Доклады академии наук. 2017; 473 ( 2 ): 222-4
Moscardó A., Vallés J., Latorre A., Santos M.T. The association of thromboxane A2 receptor with lipid rafts is a determinant for platelet functional responses. FEBS Lett. ; Aug 25;588(17): 3154-9.
Golebiewska E.M., Harper M.T., Williams C.M., Savage J.S., Goggs R., Fischer von Mollard G et al. Syntaxin 8 regulates platelet dense granule secretion, aggregation, and thrombus stability. J. Biol. Chem. 2015; Jan 16; 290(3): 1536-45.
Joshi S., Whiteheart S.W. The nuts and bolts of the platelet release reaction. Platelets. 2017; Mar; 28(2):129-37.
Zhang J., Huang Y., Chen J., Zhu H., Whiteheart S.W. Dynamic cycling of t-SNARE acylation regulates platelet exocytosis. J. Biol. Chem. 2018; Mar 9; 293(10): 3593-3606.
Nadolski M.J., Linder M.E. Protein lipidation. FEBS J. 2007; Oct;274(20): 5202-10.
Sim D.S., Dilks J.R., Flaumenhaft R. Platelets possess and require an active protein palmitoylation pathway for agonist-mediated activation and in vivo thrombus formation. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2007; Jun;27(6): 1478- 85.