Аннотация
Несмотря на различие концентрации моно- и олигомеров, гуморальной регуляции висцеральных жировых клеток (ВЖК) и подкожных адипоцитов на уровне клеток, в паракринно регулируемых сообществах и на уровне организма, лептин и адипонектин — филогенетически два разных гуморальных медиатора биологической функции трофологии. Они раздельно в ВЖК и адипоцитах регулируют реализацию жировыми клетками биологических реакций: а) экзотрофии; б) депонирования жирных кислот (ЖК) и триглицеридов и в) эндотрофии (освобождение ЖК в форме неэтерифицированных ЖК). Они связаны как физиологично, так и при развитии патологии. Избыточная индукция физиологичным субстратом (пищей), кроме ее количества, есть афизиологичное воздействие внешней среды — синдром переедания. Накопление избытка насыщенных и моноеновых ЖК в триглицеридах в ВЖК продолжается пока: а) размеры клеток при постоянном их числе не превысят физиологичные; б) нет эндоплазматического стресса; в) гибели ВЖК по типу апоптоза; г) формирования в ВЖК (аутокринно) и в паракринных сообществах биологической реакции воспаления и д) компенсаторного увеличения синтеза ВЖК медиатора обратной связи лептина при развитии метаболического синдрома. Если избыточная индукция субстратом не остановлена, депонирование ЖК в форме ТГ продолжат адипоциты. Алгоритм компенсаторного действия адипонектина на аутокринном уровне и сообществах клеток же, что и лептина в ВЖК. Это сформирует алиментарное ожирение и компенсаторную активацию синтеза адипоцитами адипонектина с регуляцией обратной связи. Как связано действие лептина и адипонектина на уровне организма при выраженном различии их структуры, предстоит еще изложить.
Список литературы
Титов В.Н. Теория гуморальной патологии К. Рокитанского, целлюлярная патология Р. Вихрова и новая филогенетическая теория становления болезни. Этиология и патогенез «метаболических пандемий». Клиническая медицина. 2013; 4: 4-11.
Unger R.H., Scherer P.E., Holland W.L. Dichotomous roles of leptin and adiponectin as enforcers against lipotoxicity during feast and famine. Mol. Biol. Cell. 2013; 24 (19): 3011-5.
Добрецов Г.Е., Сырейщикова Т.И., Смолина Н.В., Узбеков М.Г. Влияние жирных кислот на связывающие центры альбумина сыворотки крови человека. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2012; 3: 300-3.
Титов В.Н. Первичный и вторичный атеросклероз, атероматоз и атеротромбоз. М.-Тверь: ООО «Издательство Триада». 2008. 344 с.
Brasaemle D.L. Thematic review series: adipocyte biology. The perilipin family of structural lipid droplet proteins: stabilization of lipid droplets and control of lipolysis. J. Lipid. Res. 2007; 28 (12): 2547-59.
Majka S.M., Miller H.L., Helm K.M. et al. Analysis and isolation of adipocytes by flow cytometry. Methods. Enzymol. 2014; 537: 281-96.
Pavlinov I.I. Foundations of the new phylogenetics. Zh. Obshch Biol. 2004; 65 (4): 334-66.
Караман Ю.К. Механизмы адаптации организма к алиментарной высокожировой нагрузке: Дисс. … д-ра биол. наук. Владивосток; 2011.
Рожкова Т.А., Титов В.Н., Амелюшкина В.А. и др. Диагностика умеренной и высокой гипертриглицеридемии у пациентов в поликлинической практике: первичные и вторичные нарушения липидного обмена. Терапевтический архив. 2010; 4: 10-7.
Коткина Т.И., Титов В.Н. Позиционные изомеры триглицеридов в маслах, жирах и апоВ-100-липопротеинах. Пальмитиновый и олеиновый варианты метаболизма жирных кислот — субстратов для наработки энергии. Клиническая лабораторная диагностика. 2014; 1: 22-42.
Yoshino G. Trends of evaluation of hypertriglyceridemia -from fasting to postprandial hypertriglyceridemia-. Nihon. Rinsho. 2013; 71(9): 1536-45.
Gathercole L.L., Morgan S.A., Bujalska I.J. et al. Regulation of lipogenesis by glucocorticoids and insulin in human adipose tissue. PLoS ONE. 2011; 6 (1): e26223.
Holland W.L., Adams A.C., Brozinick J.T. et al. An FGF 21-adiponectin-ceramide axis controls energy expenditure and insulin action in mice. Cell. Metab. 2013; 17: 790-7.
Hotta K., Funahashi T., Arita Y. et al. Plasma concentrations of a novel, adipose-specific protein, adiponectin, in type 2 diabetic patients. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2000. 20 (6): 15-95.
Nichizawa H., Shimomura I., Kishida K. et al. Androgens decrease plasma adiponectin, an insulin-sensitizing adipocyte-derived protein. Diabetes. 2002; 51 (9): 2734-41.
Kogan A.E., Filatov V.L., Bereznikiva A.V. et al. Oligomeric adiponectin forms and their complexes in the blood of healthy donors and patients with type 2 diabetes mellitus. J. Immunoassay. Immunochem. 2013; 34 (2): 180-96.
Wang Y., Lam M.H., Yau A., Xu A. Post-translational modifications o adiponectin: mechanisms and functional implications. Biochem. J. 2008; 409 (3): 622-33.
Kadowaki T., Yamauchi T., Kubota K. et al. Adiponectin and adiponectin receptors in insulin resistance, diabetes, and the metabolic syndrome. Clin. Invest. 116 (7): 1784-92.
Hug C., Wang J., Ahmad N.S. et al. T-cadherin is a receptor for hexameric and high-molecular-weight forms of Acrp30/adiponectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004; 101 (28): 10 308-13.
Kanaley J.A., Shadid S., Sheehan M.T. et al. Hyperinsulinemia and skeletal muscle fatty acid trafficking. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2013; 305 (4): E540-8.
Sun K., Halberg N., Rhan M. et al. Selective inhibition of hypoxia-inducible factor 1α ameliorates adipose tissue dysfunction. Mol. Cell. Biol. 2013; 33: 904-917.
Ranscht B., Dours-Zimmermann. T-cadherin, a novel cadherin cell adhesion molecule in the nervous system lacks the conserved cytoplasmic region. Neuron. 1991: 7 (3): 391-402.
Tkachuk V.A., Bochkov V.N., Philippova M.P. et al. Identification of an atypical lipoprotein-binding protein from human aortic smooth muscle as T-cadherin. FEBS Lett. 1998; 421 (3): 208-12.
Yoon Y.S., Ryu D., Lee M.W. et al. Adiponectin and thiazolidinedione targets CRTC 2 to regulate hepatic gluconeogenesis. Exp. Mol. Med. 2009; 41 (8): 577-83.
Kubota N., Yano W., Kubota T. et al. Adiponectin stimulates AMP — activated protein kinase in the hypothalamus and increases food intake. Cell. Metab. 2007; 6 (1): 55-68.
Maeda N., Takahashi M., Funahashi T. et al. PPARgamma ligands increase expression and plasma concentrations of adiponectin, an adipose-derived protein. Diabetes. 2001; 50 (9): 2094-9.