СИСТЕМА ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ И АНТИОКСИДАНТНОЙ ЗАЩИТЫ СЛЮНЫ ПРИ РАКЕ ЛЁГКОГО
ISSN: 0869-2084 (Print) ISSN: 2412-1320 (Online)
Аннотация
Цель исследования — изучение показателей системы перекисного окисления липидов и антиоксидантной защиты в слюне при раке лёгкого различных гистологических типов. В исследовании случай — контроль приняли участие 740 добровольцев, которые были разделены на три группы: основную (рак лёгкого, n = 347), группу сравнения (незлокачественные лёгочные патологии, n = 178) и контрольную (условно здоровые, n = 215). Всем участникам было проведено анкетирование, биохимическое исследование слюны, гистологическая верификация диагноза. Параметры липопероксидации и антиоксидантной защиты определены спектрофотометрически. Межгрупповые различия оценены непараметрическим критерием. На фоне рака лёгких наблюдается развитие окислительного стресса, что проявляется повышением уровня продуктов липопероксидации, а также снижением антиоксидантной защиты в слюне. Показано, что активность ферментов первого звена антиоксидантной защиты существенно снижается (р ˂ 0,0001), тогда как активность пероксидаз слюны повышается (р = 0,0037). Показатели неферментативной защиты меняются разнонаправленно: уровень мочевой кислоты при заболеваниях лёгких снижается (р = 0,0399), тогда как концентрация альбумина растёт, в данных условиях он начинает проявлять прооксидантные свойства. Выявлены различия между немелкоклеточным и нейроэндокринным раком лёгкого по характеру динамики показателей антиоксидантной защиты. В целом, нарушение баланса системы перекисного окисления липидов и антиоксидантной защиты является результатом нарушения координации иммунометаболических процессов и свидетельствует о снижении приспособительных реакций организма.
Об авторах
Омский государственный технический университет; ООО «ХимСервис» 644050, Омск; 143026, Москва канд. хим. наук, доц. каф. химической технологии и биотехнологии ludab2005@mail.ru
Список литературы
Reuter S., Gupta S.C., Chaturvedi M.M., Aggarwal B.B. Oxidative stress, inflammation, and cancer: How are they linked? Free Radical Biology & Medicine. 2010; 49: 1603-16.
Choudhari S.K., Chaudhary M., Gadbail A.R., Sharma A., Tekade S. Oxidative and antioxidative mechanism in oral cancer and precancer: a review. Oral Oncology. 2014; 50(1): 10-8.
Горожанская Э.Г., Свиридова С.П., Байкова В.Н., Зубрихина Г.Н., Добровольская М.М., Сытов А.В. Окислительный стресс в тромбоцитах при онкопатологии. Биомедицинская химия. 2015; 61(4): 519-25
Gȩgotek A., Nikliński J., Žarković N., Žarković K., Waeg G., Łuczaj W., Charkiewicz R., Skrzydlewska E. Lipid mediators involved in the oxidative stress and antioxidant defense of human lung cancer cells. Redox Biology. 2016; 9:210-9.
Federico A., Morgillo F., Tuccillo C., Ciardiello F., Loguercio C. Chronic inflammation and oxidative stress in human carcinogenesis. Int.J. Cancer. 2007; 121:2381-6.
Boots A.W., Haenen G.R., Bast A. Oxidant metabolism in chronic obstructive pulmonary disease. Eur Respir J. 2003; 22(46): 14s-27s.
Макарова Е.В., Вахламов В.А., Шония М.Л., Меньков Н.В., Соловьева Т.И., Архипова Е.В., Варварина Г.Н., Новиков В.В. Выявление предикторов развития воспалительного процесса в бронхах начинающих курильщиков. Современные технологии в медицине. 2015; 7(3): 77-83
Park H.S., Kim S.R., Lee Y.C. Impact of oxidative stress on lung diseases. Respirology. 2009; 14(1): 27-38.
Barreiro E., Fermoselle C., Mateu-Jimenez M., Sánchez-Font A., Pijuan L., Gea J., Curull V. Oxidative stress and inflammation in the normal airways and blood of patients with lung cancer and CORD. Free Radical Biology & Medicine. 2013; 65:859-71.
Filaire E., Dupuis C., Galvaing G., Aubreton S., Laurent H., Richard R., Filaire M. Lung cancer: What are the links with oxidative stress, physical activity and nutrition. Lung cancer. 2013; 82:383-9.
Lin J.L., Thomas P.S. Current perspectives of oxidative stress and its measurement in chronic obstructive pulmonary disease. COPD. 2010; 7(4): 291-306.
Morry J., Ngamcherdtrakul W., Yantasee W. Oxidative stress in cancer and fibrosis: Opportunity for therapeutic intervention with antioxidant compounds, enzymes, and nanoparticles. Redox Biology. 2017; 11: 240-53.
Николаев И.В., Колобкова Л.Н., Ландесман Е.О., Степанова Е.В., Королева О.В. Антиоксидантная и пероксидазная активность слюны при воспалительных заболеваниях пародонта и возможность их коррекции. Биомедицинская химия.2008; 54(4): 454-62
Khan A., Tania M., Zhang D., Chen H. Antioxidant Enzymes and Cancer. Chin J Cancer Res. 2010; 22(2): 87-92.
Abiaka C., Al-Awadi F., Al-Sayer H., Gulshan S., Behbehani A., Farghally M. Activities of Erythrocyte Antioxidant Enzymes in Cancer Patients. Journal of Clinical Laboratory Analysis. 2002; 16: 167-71.
Чанчаева Е.А., Айзман Р.И., Герасев А.Д. Современное представление об антиоксидантной системе организма человека. Экология человека. 2013; 7: 50-8.
Созарукова М.М., Проскурина Е.В., Владимиров Ю.А. Сывороточный альбумин как источник и мишень свободных радикалов в патологии. Вестник Российского государственного медицинского университета. 2016; 1: 61-67.
Östürk L.K., Akyüz S., Yarat A., Koç S., Gül N., Doğan B.N. Salivary lipid peroxidation and total sialic acid levels during healthy gestation and postpartum: a longitudinal study. Clinical Biochemistry. 2010; 43: 430-4.
Wong D.T. Salivary Diagnostics. Wiley-Blackwell; John Wiley & Sons; Philadelpha, PA, USA. 2008.
Giebutowicz J., Wroczynski P., Samolczyk-Wanyura D. Comparison of antioxidant enzymes activity and the concentration of uric acid in the saliva of patients with oral cavity cancer, odontogenic cysts and healthy subjects. J. Oral Pathol. Med. 2011; 40: 726-730.
Miller C.S. Foley J.D., Bailey A.L., Campell C.L., Humphries R.L., Christodoulides N., Floriano P.N. Current developments in salivary diagnostics. Biomark. Med. 2010; 4(1): 171-89.
Soares Nunes L.A., Mussavira S., Bindhu O.S. Clinical and diagnostic utility of saliva as a non-invasive diagnostic fluid: a systematic review. Biochemia Medica. 2015; 25(2): 177-92.
Arunkumar S., Arunkumar J. S., Krishna N.B., Shakunthala G.K.Developments in diagnostic applications of saliva in oral and systemic diseases — A comprehensive review. Journal of Scientific and Innovative Research. 2014; 3(3): 372-87.
Волчегорский И.А., Налимов А.Г., Яровинский Б.Г. Сопоставление различных подходов к определению продуктов в гептан-изопропанольных экстрактах крови. Вопросы медицинской химии. 1989; 1: 127-31.
Клиническая биохимия. Сборник инструкций. Новосибирск: ЗАО «Вектор-Бест»; 2011.
Гаврилов В.Б., Бидула М.М., Фурманчук Д.А., Конев С.В., Алейникова О.В. Оценка интоксикации организма по нарушению баланса между накоплением и связыванием токсинов в плазме. Клиническая лабораторная диагностика. 1999; 2: 13-7.
Сирота Т.В. Участие карбонат/бикарбонатных ионов в супероксид генерирующей реакции автоокисления адреналина. Биомедицинская химия. 2015; 61(1): 115-24.
Королюк М.А., Иванова Л.И., Майорова И.Г., Токарев В.Е. Метод определения активности каталазы. Лабораторное дело. 1988; 1: 16-9.
Кондрахин И. П. Методы ветеринарной клинической лабораторной диагностики: справочник. М.: Колос; 2004.
Бельская Л.В., Сарф Е.А., Косенок В.К., Массард Ж. Антиоксидантная активность смешанной слюны человека в норме. Экология человека. 2017; 6: 36-40.
Hultgvist M., Hegbrant J. Plasma concentrations of vitamin C, vitamin E and/or malondialdehyde is markers of oxygen free radical production during hemodialysis. Clinical Nephrology. 1997; 47(1): 37-46.
Smriti K., Pai K.M., Ravindranath V., Pentapati K.C. Role of salivary malondialdehyde in assessment of oxidative stress among diabetics. Journal of oral biology and craniofacial research. 2016; 6(1): 42-5.
Su H., Gornitsky M., Velly A.M., Yu H., Benarroch M., Schipper H.M. Salivary DNA, lipid, and protein oxidation in nonsmokers with periodontal disease. Free Radical Biology & Medicine. 2009; 46: 914-21.
Rai B., Kharb S., Jain R., Anand S.C. Salivary lipid peroxidation product malondialdehyde in precancer and cancer. Advanced in Medical and Dental Science.2008; 2(1): 7-8.
Shivashankara A.R., Kavya P.M. Salivary total protein, sialic acid, lipid peroxidation and glutathione in oral squamous cell carcinoma. Biomedical Research. 2011; 22 (3): 355-9.
Ji C., Rouzer C.A., Marnett L.J., Pietenpol J.A. Induction of cell cycle arrest by the endogenous product of lipid peroxidation, malondialdehyde. Carcinogenesis. 1998; 19: 1275-83.
Schonberg SA, Rudra PK, Noding R, Skorpen F, Bjerve KS, Krokan HE. Evidence that changes in Se-glutathione peroxidase levels affect the sensitivity of human tumor cell lines to n-3 fatty acids. Carcinogenesis. 1997; 18: 1897-904.
Iwasaki M, Ogawa J, Inoue H, Kijima H, Watanabe K. Immunohistochemical properties of lipid peroxidation and prognosis in adenocarcinoma of the lung.J Cardiovas.c Surg. 1998; 39: 233-6.
Nowak D., Janczak M. Effect of chemotherapy on serum end-products of lipid peroxidation in patients with small cell lung cancer: Association with treatment results. Respiratory Medicine. 2006; 100: 157-66.
Halliwell B. Free radicals and antioxidants: updating a personal view. Nurture Review. 2012; 70(5): 257-65.
Sotgia F, Martinez-Outschoorn U.E., Lisanti M.P. Mitochondrial oxidative stress drives tumor progression and metastasis. BMC Medicine. 2011; 9: 62.
Герасименко М.Н., Зуков Р.А., Титова Н.М., Дыхно Ю.А., Модестов А.А., Попов Д.В. Антиоксидантная система и маркеры окислительного стресса при раке почки. Сибирский онкологический журнал. 2012; 5(53): 40-43
Ho JC, Chan-Yeung M, Ho SP, Mak JCW, Ip MSM, Ooi GC, Wong MP, Tsang KW, Lam WK. Disturbance of systemic antioxidant profile in nonsmall cell lung carcinoma. Eur. Respir J. 2007; 29: 273-8.
Chung-man Ho J, Zheng S, Comhair SA, Farver C, Erzurum SC. Differential expression of manganese superoxide dismutase and catalase in lung cancer. Cancer Res. 2001; 61: 8578-85.
Wei P.F., Ho K.Y., Ho Y.P., Wu YM, Yang YH, Tsai CC. The investigation of glutathione peroxidase, lactoferrin, myeloperoxidase and Interleukin-1beta in gingival crevicular fluid: implications for oxidative stress in human periodontal diseases. J. Periodontal Res. 2004; 39(5): 287-93.
Ihalin R., Loimaranta V., Tenovuo J. Origin, structure, and biological activities of peroxidases in human saliva. Archives of Biochemistry and Biophysics.2006; 445:261-8.
Whiteman M, Spencer JP, Jenner A, Halliwell B. Hypochlorous acid-induced DNA base modification: potentiation by nitrite: biomarkers of DNA damage by reactive oxygen species. Biochem Biophys Res Commun. 1999; 257: 572-6.
Van Schooten FJ, Boots AW, Knaapen AM, Godschalk RW, Maas LM. Myeloperoxidase (MPO) -463G->A reduces MPO activity and DNA adduct levels in bronchoalveolar lavages of smokers. Cancer Epidemiol Biomarkers Prev. 2004; 13: 828-33.
Abu-Soud HM, Hazen SL. Nitric oxide modulates the catalytic activity of myeloperoxidase. J Biol Chem. 2000; 275: 5425-30.
Mika D, Guruvayoorappan C. Myeloperoxidase: the yin and yang in tumour progression. J Exp Ther Oncol. 2011; 9: 93-100.
Cha M.K., Kim I.H. Glutathione-linked thiol peroxidase activity of human serum albumin: a possible antioxidant role of serum albumin in blood plasma. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996; 222(2): 619-25.
Quinlan G.J., Mumby S., Martin G.S., Bernard GR, Gutteridge JM, Evans TW. Albumin influences total plasma antioxidant capacity favorably in patients with acute lung injury. Crit. Care. Med. 2004; 32(3): 755-9.
Frei E. Albumin binding ligands and albumin conjugate uptake by cancer cells. Diabetology&MetabolicSyndrome. 2011; 3:11. https://www.dmsjournal.com/content/3/1/11
Шейбак В.М. Транспортная функция сывороточного альбумина: цинк и жирные кислоты. Вестник Витебского государственного медицинского университета. 2015; 14(2): 16-22
Oettl K., Stauber R.E. Physiological and pathological changes in the redox state of human serum albumin critically influence its binding properties. Br. J. Pharmacol. 2007; 151(5): 580-590
Смолякова Р.М., Прохорова В.И., Жарков В.В., Лаппо С.В. Оценка связывающей способности и транспортной функции сывороточного альбумина у больных раком легкого. Новости хирургии. 2005; 13(1-4): 78-84
Astashkin A.V., Kozlyuk V.V., Raitsimring A.M. ESEEM measurements with time-resolved detection of the entire ESE signal shape. J. Magn. Reson. 2000; 145(2): 357-63
Галунска Б., Паскалев Д., Янкова Т., Чанкова П. Двуликий янус биохимии: мочевая кислота — оксидант или антиоксидант? Нефрология. 2004; 4(8): 25-31
Christen S., Bifrare Y., Siegenthaler C., Leib S.L., Tauber M.G. Marked elevation in cortical urate and xantineoxidoreductase activity in experimental bacterial meningitis. Brain Res. 2001; 900: 244-51.
Kopprash S., Richter K., Leonardt W. Urate attenuates oxidation of native low-density lipoprotein by hydrochlorite and the subsequent lipoprotein-induced respiratory burst activities of polymorphonuclear leukocytes. Molec. Cell Biochem. 2000; 206: 51-6.