Становление в филогенезе переноса в межклеточной среде и активного поглощения клетками полиеновых жирных кислот последовательно в липопротеинах высокой плотности, липопротеинах низкой плотности и апоЕ-липопротеинах высокой плотности

ISSN: 0869-2084 (Print) ISSN: 2412-1320 (Online)

Посмотреть или загрузить статью

Читать

Аннотация Об авторах Список литературы Ключ. слова

Аннотация

После более полувека иных представлений мы на основе филогенетической теории общей патологии обосновали, что все липопротеины (ЛП) по структуре - это бислой белок.липид. Основная функция ЛП высокой плотности (ЛПВП), как и всех ЛП, перенос к клеткам жирных кислот (ЖК) и во вторую очередь отвоз спирта холестерина (ХС) от клеток. На ступенях филогенеза последовательно стали функционировать ЛПВП, ЛП низкой плотности (ЛПНП) и ЛП очень низкой плотности (ЛПОНП). ЛПВП переносили ЖК в полярных липидах при пассивном поглощении клетками. Позже ЛП переносят ЖК в неполярных эфирах со спиртами глицерином и ХС, а клетки поглощают их рецепторным эндоцитозом. Гепатоциты секретируют в кровь пальмитиновые, олеиновые, линолевые и линоленовые ЛПОНП; первые и вторые ЛПОНП физиологично поглощают инсулинзависимые клетки апоЕ/В-100-эндоцитоза, линолевые и линоленовые ЛПОНП, после перехода полиэфиров ХС из ЛПВП превращаются в ЛПНП; клетки поглощают их апоВ-100-эндоцитозом. Формирование хиломикронов (ХМ) происходит в крови, и гепатоциты поглощают их путем апоЕ/В-48-эндоцитоза. Поглощение клетками полиненасыщенных ЖК (ПНЖК) апоВ-100-эндоцитозом формирует чувствительность животных к экзогенной гиперХС, поглощение ПНЖК через апоЕ/А-1-рецепторы - резистентность. АпоЕ в ЛП формирует кооперативные лиганды - апоЕ/В-48 для ХМ, апоЕ/В-100 для ЛПОНП и апоЕ/А-I для ЛПВП. ХМ в крови формирует апоВ-48 из комплексов триглицеридов, секретированных энтероцитами. Наши воззрения меняют представления о патогенезе и профилактике атеросклероза, метаболического синдрома и резистентности к инсулину, патогенез которых объединяют нарушение переноса в межклеточной среде и поглощение клетками ЖК.

Об авторах

Титов Владимир Николаевич

ФГБУ "Российский кардиологический научно-производственный комплекс" Минздрава России 121552, Москва, ул. 3-я Черепковская, 15-а д-р мед. наук, проф., рук. лаб. клин. биохимии липидов vn_titov@mail.ru

Список литературы

Титов В.Н. Атеросклероз — проблема общей биологии: нарушение биологических функций питания и эндоэкологии. Успехи современной биологии. 2009; 129(2): 124-42.

Колчанов Н.А., Воевода М.И., Кузнецова Т.Н. и др. Генные сети липидного метаболизма. Бюллетень СО РАМН. 2006; 2: 29-42.

Redondo S., Martinez-Gonzalez J., Urraca С., Tejerina T. Emerging therapeutic strategies to enhance HDL function. Lipids. Health. Dis. 2011; 10(10): 175-82.

Титов В.Н., Востров И.А., Ширяева Ю.К., Каба С.И. Становление в филогенезе липопротеинов низкой, очень низкой плотности и инсулина. Липотоксичность жирных кислот и липидов. Позиционные изомеры триглицеридов. Успехи современной биологии. 2012; 132(5): 516-36.

Sugiuchi H., Matsushima K., Akiyoshi Y. et al. Development of the HDL-С and LDL-С direct methods and the subsequent evolution. Rinsho. Byori. 2012; 60(7): 632-6.

Titov V.N. Role of cholesterol esters in triglyceride transport. Biochemistry. 1995; 60(9): 1045-50.

Koivuniemi A., Sysi-Aho M., Oresic M., Ollila S. Interfacial properties of high-density lipoprotein-like lipid droplets with different lipid and apolipoprotein A-I compositions. Biophys. J. 2013; 104(10): 2193-201.

Fujiwara S., Amisaki T. Fatty acid binding to serum albumin: molecular simulation approaches. Biochim. Biophys. Acta. 2013; 1830(12): 5427-34.

Tomkin G.H., Owens D. The chylomicron: relationship to atherosclerosis. Int. J. Vasc. Med. 2012; 21: 784536.

Maiga S.F., Kalopissis A., Chabert M. Apolipoprotein A-II is a key regulatory factor of HDL metabolism as appears from studies with transgenic animals and clinical outcomes. Biochimie. 2014; 96: 56-66.

Rajagopal G., Suresh V., Sachan A. High-density lipoprotein cholesterol: How High. Indian. J. Endocrinol. Metab. 2012; 16(Suppl. 1): S236-8.

Martinez L.R., Santos R.D., Miname M.H. et al. Transfer of lipids to high-density lipoprotein (HDL) is altered in patients with familial hypercholesterolemia. Metabolism. 2013; 62(8): 1061-4.

Palm W., Sampaio J.L., Brankatschik W. et al. Lipoproteins in Drosophila melanogaster — assembly, function, and influence on tissue lipid composition. PLoS Genet. 2012; 8(7): e1002828.

Hussain M.M., Rava P., Walsh M. et al. Multiple functions of microsomal triglyceride transfer protein. Nutr. Metab. 2012; 9: 14-29.

Hoofnagie A.N., Heinedie J.W. Lipoproteomics: using mass spectrometry-based proteomics to explore the assembly, structure, and function of lipoproteins. J. Lipid. Res. 2009; 50(10): 1967-75.

Demignot S., Beilstein F., Morel R. Triglyceride-rich lipoproteins and cytosolic lipid droplets in enterocytes: Key players in intestinal physiology and metabolic disorders. Biochimie. 2013; 96: 48-55.

Ramasamy I. Recent advances in physiological lipoprotein metabolism. Clin. Chem. Lab. Med. 2013; 12: 1-33.

Поляков Л.М., Панин Л.Е. Аполипопротеин Е: структура и функции. Успехи современной биологии. 1998;118(6): 743-53.

Wang H., Eckel R.H. Lipoprotein lipase: from gene to obesity. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2009; 297(2): E271-88.

Annema W., Dikkers A., Freark de Boer J. et al. ApoE promotes hepatic selective uptake but not RCT due to increased ABCA1-mediated cholesterol efflux to plasma. J. Lipid. Res. 2012; 53(5): 929-40.

Jensen M.K., Rimm E.B., Furtado JD, Sacks F.M. Apolipoprotein CIII as a Potential Modulator of the Association Between HDL-Cholesterol and Incident Coronary Heart Disease. J. Am. Heart. Assoc. 2012; 1(2): 232-43.

Ключевые слова

#атеросклероз #жирные кислоты #липиды #липопротеины #триглицериды